ГЕМОГЛОБИН
Гемоглобин
(греч. haema кровь + лат. globus шарик) — красный железосодержащий пигмент крови человека, обеспечивающий перенос газов крови (кислорода и углекислого газа); состоит из белковой части — глобина и небелковой — гема.
Источник: Анатомия и физиология нервной системы Словарь-справочник 2003 г.
Гемоглобин
Дыхательный пигмент» крови, содержащийся в эритроцитах и способный связывать кислород и углекислый газ, обеспечивая газообмен. Г., связанный с кислородом, – оксигемоглобин, с углекислым газом – карбоксигемоглобин, с угарным газом – карбогемоглобин.
Источник: Вайнер Э.Н. Краткий энциклопедический словарь: Адаптивная физическая культура. 2003
ГЕМОГЛОБИН
haemoglobin) - вещество, содержащееся в эритроцитах и отвечающее за их окрашивание; образуется из пигмента гема (haem) (железосодержащего порфирина), связывающегося с белком глобином (globin). Гемоглобин обладает уникальным свойством обратимым образом соединяться с кислородом и является той средой, в которой кислород переносится по организму к различным тканям и органам. Его соединение с кислородом осуществляется в момент, когда кровь проходит через легкие; освобождение кислорода происходит в момент достижения кровью тканей. В норме в крови содержится 12-18 г/дл гемоглобина. См. также Миогемоглобин, Оксигемоглобин.
Источник: Оксфордский большой толковый медицинский словарь. 2001
Гемоглобин
(Hb) — красный железосодержащий пигмент эритроцитов крови человека; сложный белок — хромопротеин, состоящий из 4 субъединиц-мономеров; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот (альфа-цепи), два других — по 146 остатков (бета-цепи). Главная функция — перенос кислорода и углекислого газа. Присоединение O2 с образованием оксигемоглобина обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция происходит без изменения валентности атома железа, она обратима (образуется восстановленный Г. или его соединение с СО2 — карбгемоглобин) и зависит от парциального давления (напряжения) в крови O2.
В капиллярах легких, где давление O2 около 100 мм рт. ст., Г. соединяется с O2, в капиллярах тканей, в которых давление того значительно ниже (около 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление кислорода еще ниже (5— 20 мм рт. ст.).
От концентрации Г. в крови зависит ее кислородная емкость — количество кислорода, которое может быть связано кровью при ее полном насыщении; это выражается в объемных процентах (в норме около 18—20 об%). Количество Г. в крови человека — 130—160 мг (или 78—96% в ед. Сали); у женщин Г. несколько меньше, чем у мужчин.
Различают эмбриональный Г. плода — HbF — и Г. взрослых — HbA; у первого выше степень сродства с кислородом. В мышечной ткани (скелетной и сердца) содержится миоглобин, близкий к субъединицам Г., выполняющий функцию депо кислорода.
При аномальных (патологических) формах Г. (например, при серповидно-клеточной анемии) дыхательная функция человека бывает нарушена. При отравлении угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина, Г. не способен отдавать кислород тканям. При дефиците железа в эритроцитах содержится мало Г. и развивается железодефицитная анемия. При нарушениях деятельности ферментов или структуры Г. эритроциты быстро разрушаются (гемолитическая анемия).
Литература
Руководство по гематологии / Под ред. А. И. Воробьева. М., 1985.
Филимонов В. И. Руководство по общей и клинической физиологии. М., 2002.
В капиллярах легких, где давление O2 около 100 мм рт. ст., Г. соединяется с O2, в капиллярах тканей, в которых давление того значительно ниже (около 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление кислорода еще ниже (5— 20 мм рт. ст.).
От концентрации Г. в крови зависит ее кислородная емкость — количество кислорода, которое может быть связано кровью при ее полном насыщении; это выражается в объемных процентах (в норме около 18—20 об%). Количество Г. в крови человека — 130—160 мг (или 78—96% в ед. Сали); у женщин Г. несколько меньше, чем у мужчин.
Различают эмбриональный Г. плода — HbF — и Г. взрослых — HbA; у первого выше степень сродства с кислородом. В мышечной ткани (скелетной и сердца) содержится миоглобин, близкий к субъединицам Г., выполняющий функцию депо кислорода.
При аномальных (патологических) формах Г. (например, при серповидно-клеточной анемии) дыхательная функция человека бывает нарушена. При отравлении угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина, Г. не способен отдавать кислород тканям. При дефиците железа в эритроцитах содержится мало Г. и развивается железодефицитная анемия. При нарушениях деятельности ферментов или структуры Г. эритроциты быстро разрушаются (гемолитическая анемия).
Литература
Руководство по гематологии / Под ред. А. И. Воробьева. М., 1985.
Филимонов В. И. Руководство по общей и клинической физиологии. М., 2002.
